ID의 아이콘, ATP 합성효소는 회전 이상의 역할을 합니다.

회전 기계의 생화학적 아이콘인 ATP 합성효소는 새로운 발견으로 뉴스에 계속 등장하고 있습니다. 이제 저온전자현미경이 널리 사용되므로 생물물리학자들은 엔진의 개별 하위 단위의 기능을 조사하고 이들이 수행하는 작업을 파악하고 있습니다. 분자 기계가 자세히 볼수록 기능적 우아함을 더 많이 보여준다는 사실은 지능형 설계가 가장 좋은 설명임을 나타냅니다.

동물과 식물 모두 ATP에서 필요한 에너지를 공급하는 중요한 회전 엔진을 포함하고 있습니다. 동물에서는 미토콘드리아에서 발견됩니다. 식물과 기타 광합성 유기체에서는 엽록체에서 발견됩니다. 빛에 의존하는 광합성에는 문제가 있습니다. 어두워지면 회전 엔진이 역방향으로 작동하기 시작하여 "낭비적인 ATP 가수분해 반응"의 위험이 있습니다.

8명의 일본 과학자로 구성된 팀은 녹조류 Chlamydomonas reinhardtii(위 사진)를 "모델 유기체"로 사용하여 엽록체 ATP 합성 효소의 γ 하위 단위(이것은 엽록체 ATP 합성 효소의 γ 하위 단위를 자세히 관찰했습니다. 이는 엽록체를 구동하는 엔진의 "캠축" 부분입니다) F1 도메인에서 ATP 합성). 그들은 γ 서브유닛에 있는 두 개의 특정 도메인이 어둠 속에서 자동 브레이크 역할을 한다는 것을 발견했습니다. 그들은 1월에 PNAS에 다음과 같이 썼습니다.

모든 유기체의 FoF1-ATP 합성효소 복합체 중에서 엽록체 FoF1(CFoCF1)은고유한효소를 함유한산화환원 조절 메커니즘 ; 그러나 CFoCF1의 아데노신 삼인산(ATP) 합성 반응의 산화환원 조절의 기본 메커니즘은 완전히 밝혀지지 않았습니다. 광합성을 위한 모델 유기체로서 Chlamydomonas reinhardtii의 강력한 유전학을 활용하여 우리는 CFoCF1 분자에 대한 포괄적인 생화학적 분석을 수행했습니다. 여기에서 우리는 세포내 산화환원 반응의 동역학에 대한 구조적 결정 요인을 확인하고ATP 합성의 산화환원 조절은 두 개의 γ 하위단위 도메인의 협력적 상호작용에 의해 달성됩니다. 광합성 유기체에 고유한 CFoCF1의. [강조가 추가되었습니다.]

기사의 그림 6(Phys.org에서 재현)은 두 도메인이 어떻게 스토퍼처럼 작동하는지 보여줍니다.

단단한 형태는 산화환원 루프와 β-헤어핀 사이의 상호작용을 약화시킵니다. 결과적으로, β-헤어핀은 α와 β 서브유닛 사이의 공동에 붙어있게 됩니다.스토퍼처럼 회전을 방해합니다. 중앙 줄기(γεc-링)의. 축소된 형태의 산화환원 루프유연성을 회복하다 β-머리핀과 상호작용합니다. 산화 환원 루프는 상호 작용합니다공동에서 β-헤어핀을 빼내고 협력 조절기처럼 중앙 줄기를 가속시킵니다.

도쿄 대학의 또 다른 일본 팀은 인산염을 추가하여 ADP가 ATP로 변환되는 ATP 합성 효소 엔진의 F1 영역에서 "촉매 체류"를 자세히 관찰했습니다. F1 도메인에는 꽃잎처럼 배열된 3쌍의 α, β 하위 단위가 있으며, 각 쌍은 성분 삽입, 촉매 작용, ATP 방출 등 서로 다른 활동 단계에 있습니다. 캠축과 같은 γ 하위 단위는 전체 360° 회전하면서 각 α, β 쌍을 차례로 활성화합니다. 3으로 나누면 각 α, β 쌍은 크랭크샤프트가 완전히 회전할 때마다 120° 내에서 촉매 단계(ATP를 생성하는 ADP + P) 동안 캠샤프트의 힘을 느낍니다. 다른 경우에는 쌍이 재료를 받거나 완성된 ATP를 배출합니다. 역방향으로 작동하면 F1 모터는 ATP 절단기가 되어 ATP를 가수분해하여 ADP와 P를 생성하고 그 과정에서 양성자를 방출합니다. 그러면 가수분해에서 ATP는 모터를 역방향으로 작동시키는 연료가 됩니다.

정상 작동 중에 모터는 ATP를 촉매합니다. 생물물리학자들은 캠축(γ 하위 단위)이 들어오는 ADP와 P에 압력을 가하여 서로 결합하게 한다고 오랫동안 의심해 왔습니다. 0°가 ATP가 촉매되는 순간을 나타내는 경우, 이전 연구에서는 80°에서 짧은 정지 단계와 후속 40° 회전에서 더 긴 체류 단계를 발견했는데, 이는 논문에서 부르는 대로 "화학기계적 결합 방식"을 나타냅니다.